Natureza química das enzimas:

• porção proteica maioritária (propriedades idênticas às proteínas) – pode ser total ou então constituir a apoenzima.
  
  Cofactores:
• iões metálicos (metaloenzima)
• moléculas orgânicas (coenzima)
• apoenzima + coenzima = holoenzima

• A molécula sobre a qual a enzima actua é o substrato.
• As enzimas são proteínas com uma conformação tridimensional e possuem uma região através da qual se estabelece a ligação ao substrato – centro activo.
• A ligação do substrato ao centro activo da enzima forma o complexo enzima-substrato. As ligações que se estabelecem no complexo são fracas, mas suficientes para desencadear a conversão do substrato em produtos.
  

Os produtos deixam o centro activo e a enzima fica livre para catalizar a transformação de outro substrato.

Centro activo:

• É uma pequena porção da enzima;
• Tem estrutura tridimensional.
• Os substratos ligam-se ao local activo por ligações químicas.
• São altamente específicos. O substrato deve ter uma estrutura complementar para se ajustar ao local activo.
• Muitas enzimas provocam a quebra de ligações nos substratos, enquanto outras promovem a formação de ligações, pois conseguem aproximar correctamente os substratos de modo a que estes reajam e formem uma ligação.
  
• Numa reacção química catalisada por uma enzima, e como resultado da sua actividade, verifica-se ao longo do tempo:
  
• a diminuição da concentração do substrato;
• a diminuição, seguida de estabilização, da concentração de enzima livre;
• o aumento, seguido de estabilização, do complexo enzima-substrato;
• o aumento da concentração de produto.

• A estabilização das concentrações de enzima livre e de complexo enzima-substrato reside no facto da velocidade de formação do complexo enzima-substrato igualar a velocidade de dissociação.